Um Signale aus der Umgebung wahrzunehmen, besitzen Zellen viele verschiedene Rezeptoren an ihrer Oberfläche. Die aufgenommene Botschaft wird dann über molekulare Schalter in das Zellinnere übertragen. Dort verarbeiten miteinander vernetzte und präzise geregelte Schaltkreise die Signale, passen die Zellfunktionen an die äußeren Umstände an und setzten Befehle um, die andere Zellen durch Botenstoffe geschickt haben.
Eduard Stefan vom Institut für Biochemie der Universität Innsbruck interessiert sich für zelluläre Schaltkreise, die sogenannte G-Proteine anschalten. Es gibt knapp 1.000 Rezeptoren mit unterschiedlichen Funktionen in menschlichen Zellen, die verschiedene G-Proteine als Schalter verwenden. Man nennt sie "G-Protein gekoppelte Rezeptoren". Sie verarbeiten zum Beispiel Lichtreize und reagieren auf Wachstumsfaktoren und Hormone wie Insulin.
Medikamente wirken auf Rezeptoren
Auch Mediziner knipsen gerne an diesen Schaltern, etwa jedes dritte verschriebene Medikament wirkt direkt oder indirekt auf G-Protein gekoppelte Rezeptoren. Funktionieren die Schaltkreise von G-Proteinen nicht einwandfrei, können Krankheiten wie Diabetes, Blindheit, Allergien, Depressionen, Herz-Kreislauferkrankungen und verschiedene Tumore entstehen.
Ein gut bekannter Bauteil eines solchen Schaltkreises ist ein Eiweißstoff namens Proteinkinase A (PKA). Dieser besteht aus zwei Teilen: Der eine macht die Arbeit und der andere hindert ihn daran. Doch ein G-Protein namens G-alpha-s kann dem regulatorischen, also bremsenden PKA-Teil per Mittelsmann einen zellulären Boten schicken, der sich an ihn hängt und verhindert, dass er den fleißigen PKA-Teil weiter von der Arbeit abhält.
"Bremser" wird fleißig
Stefan und sein Team haben herausgefunden, dass der regulatorische PKA-Teil nun seinerseits fleißig wird. Er bindet an ein anderes G-Protein namens G-alpha-i, macht es empfänglicher für Signale von außen und verstärkt seine Signale nach innen.
Der Mechanismus funktioniert in Hefezellen genauso wie in menschlichen Zellen, fanden die Wissenschaftler heraus. Das deutet darauf hin, dass der Mechanismus schon mindestens eineinhalb Milliarden Jahre alt ist, so Stefan.
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